作者：王薇,黄阳玉,朱晓燕,陈侠,许多,肖奕,谢琳 单位：重庆市医学会;重庆市卫生信息中心 出版：《重庆医学》2014年第09期 页数：4页  （PDF与DOC格式可能不同） PDF编号：PDFCQYX2014090040 DOC编号：DOCCQYX2014090049 下载格式：PDF + Word/doc 文字可复制、可编辑

    • 目的预测转化生长因子-βⅡ型受体(TRβⅡ)胞外段蛋白与靶向适配子S58的结合位点，并在体外进行验证，证实S58的结构稳定性。方法通过适配子ssDNA序列建立其三维结构，在蛋白质数据库搜索受体蛋白TRβⅡ胞外段的晶体结构，运用计算机辅助技术对两个分子进行对接实验，根据结果指导剪切优化适配子结构，分别用生物传感器技术及蛋白免疫印迹法验证其亲和力。结果核酸适配子ssDNA S58与TRβⅡ胞外段蛋白结合的可信位点包括位点Ⅰ(T4、T5、G6、C7)、位点Ⅱ(G13、A14、T15、C16、G17、C18)、位点Ⅲ(T31、G32、T33、C34)及位点Ⅳ(G40、A41、T42、T43、T44、G45、G46)。S58与TRβⅡ胞外段蛋白的亲和力高，S58的α-平滑肌肌动蛋白(α-SMA)表达明显较DMEM对照降低(P&lt；0.05)，根据结果剪切适配子S58后得到优化后的ssDNA亲和力、α-SMA表达均不如S58。结论核酸适配子S58为受体蛋白TβRⅡ的高特异性分子，具有一定稳定性，任何结构的改变均会降低与TβRⅡ的亲和力。计算机辅助的分子对接技术成为一项探索.....。

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