作者：宋蓉,李元朝,吕凤林,吴玉章,胡承香,陈月 单位：第三军医大学 出版：《第三军医大学学报》2007年第06期 页数：4页  （PDF与DOC格式可能不同） PDF编号：PDFDSDX2007060000 DOC编号：DOCDSDX2007060009 下载格式：PDF + Word/doc 文字可复制、可编辑
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    • 目的通过生物信息学分析人C5L2受体的配体结构域，并进一步利用生物分子相互作用测定技术(biomo-lecular interaction analysis，BIA)研究其与配体C5a分子间的相互作用。方法以人C5L2蛋白的氨基酸序列为基础，利用网络分析软件以及Goldkey计算机分析软件对人C5L2蛋白二级结构及亲水性、抗原性、可及性、柔韧性、表位等参数进行综合分析，确定可能与rhC5a结合的区域肽段序列，Fmoc方法固相多肽合成候选的结合位多肽，采用IAsysPlus生物传感器系统，以rhC5a为固定相，分别以这些候选结合位多肽为流动相，测定与rhC5a的结合力。结果合成多肽N2(第12～22位)、C3(第265～275位)可与C5a发生特异性结合，结合率分别为53%和23%。结论人C5L2分子第3～22、179～183、190～195、265～275位等区域满足各项指标，最可能是其配体C5a的结合域。

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