作者：黄汉昌,姜招峰,朱宏吉 单位：北京联合大学 出版：《北京联合大学学报》2007年第03期 页数：5页  （PDF与DOC格式可能不同） PDF编号：PDFBJLH2007030170 DOC编号：DOCBJLH2007030179 下载格式：PDF + Word/doc 文字可复制、可编辑

    • 目的：研究人免疫球蛋白质与羧甲基葡聚糖的氨基偶联及其与其他蛋白质的特异结合作用。方法：测定不同条件下人免疫球蛋白G(IgG)在羧甲基葡聚糖表面静电吸附的影响，并采用氨基偶联的方法，将其交联固定于葡聚糖表面，测定其与羊抗人IgG的特异结合。结果：pH及离子强度对蛋白质在羧甲基葡聚糖表面静电吸附有较大的影响，流体速度控制蛋白质的静电吸附动力学过程，并对其静电吸附量产生影响，其与羊抗人IgG有很强的特异结合作用，表现为快结合慢解离的动力学过程。结论：3.0&lt；pH&lt；pI，弱的离子强度及传质过程控制流速下有利于蛋白质在羧甲基葡聚糖表面的吸附，并得到较高偶联的蛋白质量，人IgG与羊抗人IgG有很强的特异结合作用。

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