《表面等离激元共振生物传感器研究整合素蛋白α_(Ⅱb) β_3与RGD多肽的特异结合》PDF+DOC
作者:路英杰,张帆,隋森芳
单位:中国科学院生物物理研究所;中国生物物理学会
出版:《生物化学与生物物理进展》2002年第05期
页数:5页 (PDF与DOC格式可能不同)
PDF编号:PDFSHSW2002050300
DOC编号:DOCSHSW2002050309
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整合素蛋白αⅡbβ3 是血小板上的一种钙依赖性膜受体 ,其胞外结构域可与含有RGD序列的肽链特异结合 .通过将含有NTA DOGS的磷脂单分子层膜转移到 5 0nm厚的金膜上 ,制备了一种含有NTA头部的表面等离激元共振 (SPR)传感器敏感膜 .设计并合成了含有 6个组氨酸和RGD基团的His tagged短肽P1,并利用SPR生物传感器 ,对整合素蛋白与含有RGD配基的支撑平面膜的特异相互作用以及Ca2 + 、Mn2 + 对该相互作用的影响进行了研究 .结果表明 ,NTA敏感膜能很好地将P1锚定在支撑平面膜表面 ,并能够保证P1维持一个有效的定向 .将Ca2 + 从低结合位点去除或加入Mn2 + 都能够增加整合素蛋白的配基结合活性 .二价阳离子对整合素蛋白配基结合能力的调节作用 ,可能在整合素发挥其生理功能的过程中具有重要的意义
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